БЕЛКИ - биополимеры

Строение полипептидных цепей многих Б. полностью расшифрован. Аминокислоты - структурные компоненты БЫ.- очень разнятся по характеру боковых цепей R (рис. 1). Одни из них гидрофильные, родственные с водой (растворителем), другие - наоборот, гидрофобные. Первым свойственна тенденция погружаться в растворитель, вторым - отделяться от растворителя, контактируя между собой. Есть гидрофильные цепи R, что несут положительные или отрицательные электрические заряды. Некоторые цепи R, а также группы - СО - NH пептид связей создают между собой т.н. водородные мостики. Тесный контакт гидрофобных цепей внутри молекулы БЫ., взаимное притяжение противоположных зарядов и образованию водородных мостиков, как правило, образуют в молекуле Б. компактную структуру. Хотя каждая из этих взаимодействий отдельно является слабой, совокупность их в молекуле достаточное для того, чтобы обеспечить устойчивую пространственную организацию системы и создать определенную, часто очень сложную, конфигу-правы. В пространственной организации Б. различают: а) вторичную структуру - спіралізовані и вытянутые участке цепи, фиксированные водородными мостиками между - CO - NH-группами пептидной цепи; о) третичную структуру - внутрішньомолекулярну упаковку, которая возникает вследствие различных взаимодействий аминокислотных остатков; если несколько молекул Б. образуют прочный комплекс, это называют четвертичным (пространственной) структурой. Доказано, что пространственная организация Б. имеет решающее значение для их биол. функций, что эта организация создается системой внутримолекулярных взаимодействий, которая, в свою очередь, визнанається первичной структурой. Решающее значение первичной структуры Б. для его пространственной организации и биол. функции подтверждено хим. синтезом двух БЫ.- гормона инсулина и фермента рибонуклеази. Это было осуществлено путем искусственного получения соответствующих полипептидных цепей из аминокислот. Физико-химические свойства Б. разнообразные. Если состав и пространственная организация данного Б. обеспечивают сосредоточение на поверхности молекулы большого количества гидрофильных хим. групп, то Б. оказывается во-дорозчинним. Если же преобладают гидрофобные группы, растворимость теряется. Общ. электрический заряд белковой молекулы зависит от количества имеющихся в ней групп с положительным и отрицательным зарядами. Знак и величина общего заряда Б. зависят и от реакции среды (рН). Существуют Б. в основном электроположительных (щелочные) и електронегативні (кислые). Разнообразие Б. зависит еще и от того, что рядом с Б., которые состоят только из аминокислот (простыми БЫ.- протеинами), нередко бывают и сложные БЫ.- протеїди, что содержат в себе нуклеиновые кислоты (нуклеопротеїди), липиды (липопротеиды), металлы (мепгалопротеїди) и др.

---

Другие статьи по теме:

- РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ
- ЖИРЫ (ЛИПИДЫ)
- Использование биохимического анализа крови в постановке диагноза
- Токоферолы являются антиоксидантами
- Классифицируют рыбные блюда